Teilprojekte des SFB 535
Invasionsmechanismen und Replikationsstrategien von Krankheitserregern
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TP Z1

Strukturanalyse von Biomolekülen


Prof. Dr. Rudolf Geyer

PD Dr. Günter Lochnit
Biochemisches Institut (FB 11), Justus-Liebig-Universität, Gießen



Zusammenfassung

Das Repertoire proteinanalytischer Techniken von TP Z1 umfasst 2D-Gelelektrophorese, computergestützten Vergleich der Proteinmuster von 2D-Gelen, Elektroblotting und Sequenzierung oder Immunfärbung, in situ Verdau von Proteinen nach Gelelektrophorese und Identifizierung durch Massenfingerprint der Peptidgemische, N-terminale Sequenzierung von Proteinen/Peptiden, präparative Trennungen von Proteinen/Peptiden durch Kapillar-HPLC und Massenbestimmungen von Proteinen/Peptiden durch MALDI-TOF-Massenspektrometrie, sowie Beratung, Einweisung, apparative Unterstützung und/oder Zusammenarbeit bei der Trennung, Reinigung und Analytik von Proteinen und Peptiden. Die etablierten proteinanalytischen Methoden stehen – ebenso wie die neuetablierte Technik zur Identifizierung und Lokalisierung von Protein/DNA-Kontaktstellen - dem gesamten SFB zur Verfügung. Im anstehenden Bewilligungszeitraum sollen die Techniken und Methoden der Proteomanalyse noch weiter ausgebaut und verfeinert werden.
Für die Strukturanalyse von Glykokonjugaten existiert ebenfalls ein breitgefächertes Methodenspektrum, das verschiedenste Techniken zur chromatographischen Trennung, Charakterisierung und Lokalisierung von Kohlenhydratketten sowie zu deren Strukturaufklärung durch Massenspektrometrie (MALDI-TOF/TOF-MS und MALDI-TOF(CID)-MS, nano-LC-ESI-MS/MS, off-line nano-ESI-IT-MSn und GC-MS) umfasst. Viele der genannten Methoden können auch für die Analytik von Lipiden (Fettsäuren, Sphingoid-Basen) genutzt werden.
Nano-LC-ESI-MS/MS und off-line nano-LC in Verbindung mit MALDI-TOF-MS(/MS) erlauben weiterhin eine empfindliche Lokalisierung post-translationaler Modifikationen von Proteinen, wie z.B. Phosphorylierung oder Substitution mit O-GlcNAc. Die Analyse von Phosphoproteomen soll im nächsten Bewilligungszeitraum intensiviert werden, insbesondere durch Verwendung spezifischer Fluoreszenzfarbstoffe zur Detektion phosphorylierter Proteine und/oder durch selektive (affinitäts) chromatographische Anreicherung von Phosphopeptiden vor der massenspektrometrischen Untersuchung.
Darüber hinaus sind zahlreiche Zusammenarbeiten mit anderen Teilprojekten des SFB geplant.

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